Université Lyon 1
Université de Lyon
Arqus
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  • Domaine : Licences du domaine SCIENCES, TECHNOLOGIES, SANTE
  • Diplôme : Licence
  • Mention : Sciences de la Vie
  • Parcours : Biochimie
  • Unité d'enseignement : Biochimie structurale et fonctionnelle 1
Nombre de crédits de l'UE : 6
Code APOGEE : BCH3002L
UE Obligatoire pour ce parcours
UE valable pour le semestre 5 de ce parcours
    Responsabilité de l'UE :
RICARD-BLUM SYLVIE
 sylvie.ricard-blumuniv-lyon1.fr
04.72.44.82.32
    Contact scolarité :
BENKADOUR CHRYSTELL
 chrystell.benkadouruniv-lyon1.fr
04.72.43.29.59
    Type d'enseignement
Nb heures *
Cours Magistraux (CM)
25.5 h
Travaux Dirigés (TD)
12 h
Travaux Pratiques (TP)
24 h
Total du volume horaire
61.5 h

* Ces horaires sont donnés à titre indicatif.

    Conditions d'accès à l'UE :
Connaissance des biomolécules (glucides, lipides, protéines) comme enseignée dans les UE "Biomolécules A" et "Biomolécules B".
    Programme - Contenu de l'UE :
COURS
1 Lipides membranaires - structure et rôle des lipides membranaires ; - propriétés : solubilité, polymorphisme lipidique, concept de forme ;  - caractérisation des phases du polymorphisme lipidique; - fluidité membranaire.
Microdomaines membranaires - structure, rôles et implication dans la signalisation cellulaire. 

2 Protéines - généralités sur les protéines : principales fonctions, localisation cellulaire ; - rappels sur les acides aminés et la structure primaire des protéines ; - modifications co- ou post-traductionnelles : la N- et O-glycosylation, l'ubiquitinylation et la sumoylation ; - structures secondaires des protéines : diagrammes de Ramachandran, les différents types d'hélices, les feuillets béta et les tours, les motifs ; - structure tertiaire des protéines : mécanismes de repliement (l'entonnoir énergétique), - rôles et géométries des ponts disulfures, les knottines ; les protéinopathies et les fibrilles amyloïdes; - les protéines chaperones (différentes familles, mécanismes d'action) ; la protéostasie - structure quaternaire des protéines ; - les protéines "moonlighting" ; - les protéines intrinséquement non structurées

3 Hétérosides et leur implication dans le rôle de la fonction des protéines - les glycoaminoglycanes : structure et propriétés; -leur fixation sur les protéines : les protéoglycanes.

TRAVAUX DIRIGES Exercices illustrant différents aspects des thèmes développés dans les cours magistraux.

TRAVAUX PRATIQUES
  • Détermination par chromatographie en phase gazeuse de la composition d'un diholoside.
  • Détermination du site actif d’un peptide synthétique par HPLC.
  • Elimination rapide d'un agent réducteur d'une solution protéique par filtration-centrifugation.
    Compétences acquises :
Méthodologiques :
Bases fondamentales nécessaires à la compréhension des fonctions structurales et biologiques des protéines. Analyse des relations structure/fonction des protéines. propriétés des lipides membranaires et des glycosaminoglycanes et protéoglycanes.


Techniques :
Techniques de séparation et de dosage des grandes classes de biomolécules.
Utilisation de la base de données UniProtKB

    Modalités de contrôle des connaissances et Compétences 2020-2021:
TypeLibelléNatureCoef. 
CTContrôle TerminalCT : Biochimie structure& Fonctionnelle1Ecrit session 1 / Ecrit session 24.2
CCContrôle ContinuCC : Biochimie structure& Fonctionnelle1Contrôle Continu1.8
    Liste des autres Parcours / Spécialité / Filière / Option utilisant cette UE :
Date de la dernière mise-à-jour : 03/12/2020
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