Université Lyon 1
Arqus
Nombre de crédits de l'UE : 6
Code APOGEE : BCH2008L
    Responsabilité de l'UE :
DOUMECHE BASTIEN
 bastien.doumecheuniv-lyon1.fr
04.72.43.14.84
    Type d'enseignement
Nb heures *
Cours Magistraux (CM)
27 h
Travaux Dirigés (TD)
18 h
Travaux Pratiques (TP)
13.5 h
Durée de projet en autonomie (PRJ)
0 h
Durée du stage
0 h
Effectif Cours magistraux (CM)
210 étudiants
Effectif Travaux dirigés (TD)
35 étudiants
Effectif Travaux pratiques (TP)
18 étudiants

* Ces horaires sont donnés à titre indicatif.

    Pré-requis :
Connaissance fortement recommandé:
- des biomolécules comme enseignées dans les UE "Biomolécules A" et "Biomolécules B" à savoir les acides aminés, acides nucléqiues, lipides et sucres simples (et liaison chimiques correspondantes)
- de la structure secondaire et tertiare des protéines (bases de première année)
- des fonctions chimiques usuelles en biologie et biochimie (acides carboxylique, ester, alcool, cétone, amide, amine, phosphoester...)
- notions de pH, protonation de acides aminé...
- Analyse mathématique, fonctions mathématiques simples (droites, hyperbole, sigmoide, exponentiel, logarithme...) et leur représentation graphique
    Compétences attestées (transversales, spécifiques) :
Non rédigé
    Programme de l'UE / Thématiques abordées :
Cours (27h)

A - ENZYMOLOGIE (12h): La cinétique Michaelienne
  • vocabulaire
  • notion de reconnaissance enzyme-substrat: modèles clé-serrure et ajustement induit et spécificité de la réaction enzymatique
  • classification des enzymes: Enzyme Commission number (code EC).
  • détermination de la vitesse d'une réaction: notion de vitesse initiale
  • cinétique chimique: réaction d'ordre 0 et d'ordre 1
  • cinétique d'une réaction enzymatique à un seul substrat: le modèle de Michaelis-Menten dans l'hypothèse de l'équilbre rapide et dans l'hypothèse de l'état stationnaire
  • equation de vitesse de Michaelis-Menten et représentations graphiques associées: représentation directe, représenations de Lineweaver et Burk, d'Eadie-Hofstee et de Hanes-Woolf. Détermination des paramètres cinétiques: KM , Vm et kcat
  • signification de KM , Vm et kcat et détermination de l'activité spécifique
  • influence de la température et du pH sur la vitesse de réaction
  • description des inhibiteurs réversibles: Inhibition compétitive, non compétitive et incompétitive. Effet de l'inhibiteur sur les paramètres cinétiques apparents. Définition et détermination de KI et de l'IC50
  • présenation des enzymes a plusieurs substrat et des enzymes allostériques (notion de cooperativité)
  • utilisation des enzymes en analyse biochimique: dosage de métabolites en point final ou en cinétique
  • exemples d'applications industrielles des enzymes.

B - BIOENERGETIQUE (3h) 
  • notion de thermodynamique: l'énergie libre de Gibbs, conditions standards, spontanéité d'une réaction (réactions endergoniques et exergoniques)
  • équilibre chimique et constante d'équilibre
  • réaction d'oxydoreduction: potentiels electrochimiques
  • liaisons chimiques énergétiques
  • présentation du transport d'élctrons et de protons dans la chaîne respiratoire couplé à la phosphorilation oxydative: couplage chimio-osmotique de Mitchell
C - METABOLISME (12h) : Etude des grandes voies métaboliques
  • compartimentation cellulaire
  • métabolisme du glucose (glycolyse ) et des principaux hexoses
  • carrefour métabolique du pyruvate
  • cycle de Krebs (cycle de l'acide citrique)
  • β -oxydation et biosynthèse des acides gras
  • réactions de transaminations et métabolisme de quelques acides aminés.
  • néoglucogènèse
  • vue d'ensemble du métabolisme

2- Travaux dirigés (18h)

Exercices d'applications illustrant les différents thèmes abordés dans le cours: détermination de constantes cinétiques, représentations graphiques, calcul de rendements en ATP...

3- Travaux pratiques (13,5 h)

A - La Phosphatase alcaline (Enzymologie)

Etude de l'influence de la concentration de substrat et de la cocnentration d'enzyme sur la vitesse de réaction: détermination par représenzation linéaire des paramètres cinétiques KM, Vm, kcat et de l'activité spécifique.

B - La Lactate déshydrogénase (Purification)

Purification par chromatographie d'affinité et caractérisation d'une lactate déshydrogenase: mesure d'activité et quantification de la quantité de protéiens par la méthode de Bradford, calcul de l'activité spécifique et de l'activité totale, détermination du taux et du rendement de purification.

C - Oxygraphie (Métabolisme)

Etude de la chaîne respiratoire par mesure de la vitesse de consommation d'oxygène (oxygraphie): mise en évidence du couplage chimioosmotique de Mitchell, détermination des paramètres P/O et RCR, détermination de la cible de certaisn inhibiteurs de la chaien respiratoire
Date de la dernière mise-à-jour : 22/06/2017
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