Université Lyon 1
Arqus
  • Domaine : Masters du domaine SCIENCES ET TECHNOLOGIES
  • Diplôme : Master
  • Mention : Biochimie - biologie moléculaire
  • Parcours : M2 Biochimie structurale et fonctionnelle
  • Unité d'enseignement : Biologie structurale
Nombre de crédits de l'UE : 6
Code APOGEE : BCH1005M
UE Libre pour ce parcours
UE valable pour le semestre 1 de ce parcours
    Responsabilité de l'UE :
GOUET PATRICE
 p.gouetibcp.fr
04.72.72.26.24
 patrice.gouetibcp.fr
    Contact scolarité :
Scolarité BIOSCIENCES
 scolarite.biosciencesuniv-lyon1.fr
    Type d'enseignement
Nb heures *
Cours Magistraux (CM)
36 h
Travaux Dirigés (TD)
9 h
Travaux Pratiques (TP)
0 h
Durée de projet en autonomie (PRJ)
0 h
Durée du stage
0 h
Effectif Cours magistraux (CM)
210 étudiants
Effectif Travaux dirigés (TD)
35 étudiants
Effectif Travaux pratiques (TP)
18 étudiants

* Ces horaires sont donnés à titre indicatif.

    Pré-requis :
- Connaissances des propriétés physico-chimiques et structurales des protéines

- Les UE optionnelles suivantes pourront faciliter l'abord de certaines notions :
Biologie structurale et fonctionnelle 1 (S6 de la licence science de la vie parcours Biochimie )
Biologie structurale et fonctionnelle 2 (S6 de la licence science de la vie parcours Biochimie )
    Compétences attestées (transversales, spécifiques) :

- Maîtriser les approches biophysiques pour l’étude des biomolécules

- Appréhender, de manière intégrée, les propriétés fonctionnelles et structurales des macromolécules biologiques

    Programme de l'UE / Thématiques abordées :

Objectifs pédagogiques :

Permettre aux étudiants de maîtriser les trois principales méthodes expérimentales de détermination de structures de macromolécules biologiques à l’échelle atomique : la cristallographie aux rayons X,  la résonance magnétique nucléaire et la cryo-microscopie électronique à transmission. Application à l’étude des relations structure/fonction.

Thèmes abordés

- Cristallographie aux rayons X : cristallogenèse, vitrification des cristaux, générateur de rayons X, enregistrement et traitement des données de diffraction, techniques de phasage (MR, MIR, MAD, SAD) et calcul de cartes de densité électronique, construction, affinement et analyse de structures cristallines

- RMN : Bases théoriques et techniques, spécificités de la détermination structurale en solution, enregistrement de spectres RMN, spectres 2D et 3D, dynamique, attribution et détermination structurale. Etudes des interactions protéine-ligand, criblage par RMN, docking et drug-design couplé à la RMN, Metabolomics.

- CryoEM : préparation de grilles, vitrification, cryo-microscope, principes de formation d’image, projections, reconstruction 3D à partir d’images 2D, estimation de la résolution, interprétation de cartes cryo-EM, construction et affinement de modèles atomiques

Date de la dernière mise-à-jour : 11/05/2023
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