COURS
Les protéines :
- Généralités, principales fonctions, localisation cellulaire
- Rappels sur les acides aminés et la structure primaire des protéines
- Modifications co- ou post-traductionnelles et exemples (ubiquitinylation, sumoylation et neddylation)
- Structures secondaires des protéines : diagrammes de Ramachandran, les différents types d'hélices, les feuillets béta et les tours, les motifs
- Structure tertiaire des protéines : mécanismes de repliement (l'entonnoir énergétique), rôles et géométries des ponts disulfures, les knottines, les protéines chaperones (différentes familles, mécanismes d'action)
- Les protéinopathies et les fibrilles amyloïdes
- La structure quaternaire des protéines
- Les protéines "moonlighting"
- Les protéines intrinséquement non structurées
Les lipides membranaires : structure et rôle des lipides membranaires ; - propriétés : solubilité, polymorphisme lipidique, concept de forme ; - caractérisation des phases du polymorphisme lipidique; - fluidité membranaire. Microdomaines membranaires : structure, rôles et implication dans la signalisation cellulaire.
Les hétérosides et leur implication dans le rôle des protéines : les glycosaminoglycanes (structure et propriétés) et les protéoglycanes.
TRAVAUX DIRIGES
- Exercices illustrant différents aspects des thèmes développés dans les cours magistraux sur les lipides et les hétérosides
- Protéines : exploration de bases de données des protéines telles qu'UniProtKB et DisProt, prédiction du désordre intrinsèque et des MORFs (Molecular Recognition Features)
TRAVAUX PRATIQUES
- Détermination par chromatographie en phase gazeuse de la composition d'un diholoside
- Détermination du site actif d'un peptide par HPLC
- Elimination rapide d'un agent réducteur d'une solution protéique par filtration-centrifugation.
