* Ces horaires sont donnés à titre indicatif.
COURS :
1. Analyse approfondie de l'équation de Michaelis-Menten dans l'hypothèse de l'équilibre et de l'état stationnaire.
2. Fixation d'un ligand sur des sites (n) indépendants et équivalents, détermination graphique (Représentation de Scatchard) de n et de la constante de dissociation (Kd). Méthodes d'ajustement non linéaires
4. Etude des réactions enzymatiques à deux substrats (hypothèse de l’équilibre). Démonstration des équations de vitesses correspondantes aux mécanismes séquentiels et substitué. Analyse des équations correspondantes aux modes de représentations linéaires pour la détermination des paramètres cinétiques.
5. Introduction aux enzymes allostériques.TRAVAUX DIRIGES :
Exercices et problèmes portant sur l'ensemble des thèmes développés dans le cadre des cours magistraux.TRAVAUX PRATIQUES :
Etude cinétique de la phosphatase alcaline. Détermination des paramètres cinétiques de l'enzyme dans la cas d'une inhibition compétitive.