Université Lyon 1
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  • Unité d'enseignement : Protéines, structure, fonction et régulations. Protéomique.
Nombre de crédits de l'UE : 3
Code APOGEE : BIO3167L
    Responsabilité de l'UE :
RAUTUREAU GILLES
 gilles.rautureauuniv-lyon1.fr
    Contact scolarité :
OSMA RAMIREZ LAURA
 laura.osma-ramirezuniv-lyon1.fr
04.72.72.84.99
    Type d'enseignement
Nb heures *
Cours Magistraux (CM)
22 h
Travaux Dirigés (TD)
8 h

* Ces horaires sont donnés à titre indicatif.

    Pré-requis :
https://biologie.ens-lyon.fr/l3/s5/proteines
    Compétences attestées (transversales, spécifiques) :

Analyse d'un questionnement en mobilisant des concepts disciplinaires

• Mobiliser les concepts fondamentaux et les technologies de biologie moléculaire, de biochimie, de biologie cellulaire, de génétique, de microbiologie, de physiologie, d’immunologie, de classification du vivant, de biologie du développement et d’évolution pour traiter une problématique du domaine ou analyser un document de recherche ou de présentation.

• Mobiliser les concepts et les outils des mathématiques, de la physique, de la chimie et de l’informatique dans le cadre des problématiques des sciences du vivant.

    Programme de l'UE / Thématiques abordées :

L’objectif est d’aborder les notions indispensables en biochimie des protéines, qui sont indispensables pour tous les biologistes, tant au niveau conceptuel que pratique au laboratoire. Ces notions sont indispensables pour les autres UE sur cursus bio de l'ENS (biologie cellulaire, MEG, épigénétique M1, …) Ce module potentialise le TP « Méthodes » du L3 S5. Le TP permettra l’application des connaissances vues en cours et le TP sera valorisé par les bases théoriques (par exemple sur l’enzymologie, la purification des protéines etc.)

Le contenu du cours :

  • Niveaux de structure
  • Repliement, entonnoir énergétique et interactions hydrophobes
  • Flexibilité et instabilité, les protéines intrinsèquement non repliées
  • Les modification post-traductionnelles
  • Purification des protéines (chromatographies affinité, échangeuse d'ions, exclusion stérique, hydrophobe...)
  • La modulation de l’activité des protéines
  • Epissage des proteines, shedding, moonlighting, crypteines
  • Protéomique et spectrométrie de masse, électrophorèse bidimensionnelle
  • Enzymologie fondamentale (Enzyme Michaelienne, Km, kcat, représentations (Hanes-Woolf, double inverse, eadie hofstee), inhibiteur (compétitif, non compétitif, incompétitif).
  • Bases de bio-énergétique (Enthalpie libre standard, Enthalpie libre, équilibre (Keq), rapport d'action de masse)
  • Interactions biomoléculaires
  • Exemples de relation structure fonction (ATP synthase, Complexe III chaine respiratoire, hexokinase I, GMP synthase, nucléotidase (ISN1) ...)
Date de la dernière mise-à-jour : 14/11/2024
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